Maltasa - Maltase
| Alfa-glucosidasa | |||||||||
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| Identificadores | |||||||||
| CE no. | 3.2.1.20 | ||||||||
| No CAS. | 9001-42-7 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | Vista IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entrada BRENDA | ||||||||
| FÁCIL | NiceZyme vista | ||||||||
| KEGG | Entrada KEGG | ||||||||
| MetaCyc | camino metabólico | ||||||||
| PRIAM | perfil | ||||||||
| Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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Maltasa ( EC 3.2.1.20 , alfa-glucosidasa , glucoinvertasa , glucosidosucrasa , maltasa-glucoamilasa , alfa-glucopiranosidasa , glucosidoinvertasa , alfa-D-glucosidasa , alfa-glucósido hidrolasa , alfa-1,4-glucosidasa , alfa-D-glucósido glucohidrolasa ) es un tipo de enzimas alfa-glucosidasa ubicadas en el borde en cepillo del intestino delgado. Esta enzima cataliza la hidrólisis del disacárido maltosa en dos azúcares simples de glucosa.. La maltasa se encuentra en plantas, bacterias, levaduras, seres humanos y otros vertebrados. Se cree que lo sintetizan las células de la membrana mucosa que recubre la pared intestinal.
La digestión del almidón requiere seis enzimas intestinales. Dos de estas enzimas son endoglucosidasas luminales denominadas alfa-amilasas. Las otras cuatro enzimas se han identificado como diferentes maltasas, exoglucosidasas unidas a la superficie luminal de los enterocitos. Dos de estas actividades de maltasa se asociaron con sacarasa-isomaltasa (maltasa Ib, maltasa Ia). Las otras dos maltasas sin características distintivas se denominaron maltasa-glucoamilasa (maltasas II y III). Las actividades de estas cuatro maltasas también se describen como alfa-glucosidasa porque todas ellas digieren oligosacáridos de almidón lineales a glucosa.
En la mayoría de los casos, es equivalente a la alfa-glucosidasa , pero el término "maltasa" enfatiza la naturaleza disacárido del sustrato del que se escinde la glucosa, y "alfa-glucosidasa" enfatiza el enlace, ya sea que el sustrato sea un disacárido o polisacárido .
Los murciélagos vampiro son los únicos vertebrados que se sabe que no exhiben actividad de maltasa intestinal.
Estructura
La maltasa es parte de un grupo de enzimas intestinales llamado FamilyGH13 ( familia 13 de la glucósido hidrolasa ) que son responsables de romper los enlaces α-glucosidasa de los carbohidratos complejos en moléculas de glucosa fáciles de usar. Las moléculas de glucosa se utilizarían entonces como una especie de "alimento" para que las células produzcan energía ( trifosfato de adenosina ) durante la respiración celular . Los siguientes son genes que pueden codificar maltasa:
- La alfa-glucosidasa ácida, codificada en el gen GAA, es esencial para descomponer los azúcares complejos llamados glucógeno en glucosa.
- La maltasa-glucoamilasa, que está codificada en el gen MGAM, juega un papel en la digestión de los almidones. Es debido a esta enzima en los seres humanos que los almidones de origen vegetal son capaces de digerir.
- La sacarasa-isomaltasa, que está codificada en el gen SI, es esencial para la digestión de carbohidratos, incluidos almidón, sacarosa e isomaltosa.
- La alfa-amilasa 1, que está codificada en el gen AMY1A, es responsable de escindir los enlaces α-glucosidasa en oligosacáridos y polisacáridos para producir almidones y glucógeno para que las enzimas anteriores los catalicen. Se ha demostrado que mayores cantidades de este gen en el cerebro reducen el riesgo de enfermedad de Alzheimer .
Mecanismo
El mecanismo de todas las enzimas FamilyGH13 es romper un enlace α-glucosidasa hidrolizándolo. Maltasa se centra en romper la maltosa, un disacárido que es un enlace entre 2 unidades de glucosa, en el enlace α- (1-> 4). La tasa de hidrólisis está controlada por el tamaño del sustrato (tamaño de los carbohidratos).
Aplicaciones industriales
La alfa-amilasa tiene una función importante en la degradación de los almidones, por lo que es extremadamente común en la industria de la panificación. Se utiliza principalmente como un medio para realzar el sabor para mejorar la calidad del pan. Sin alfa-amilasa, la levadura no podría fermentar.
La maltosa-glucoamilasa se usa comúnmente como fuente de fermentación, ya que puede cortar el almidón en maltosa, que luego se usa para preparar cervezas y sake.
Además de la elaboración de cerveza, se ha estudiado la maltosa glucoamilasa mediante la introducción de inhibidores específicos para detener la hidrólisis de los enlaces α-glucosidasa. Al inhibir la escisión de los vínculos, los científicos esperan idear un fármaco que sea más eficaz y menos tóxico para el tratamiento de la diabetes.
Historia
La historia del descubrimiento de Malta comenzó cuando Napoleón Bonaparte declaró un bloqueo continental en su "decreto de Berlín" en 1806. Esto inició la búsqueda de fuentes alternativas de azúcar. En 1833, los químicos franceses Anselm Payen y Jean-Francois Persoz descubrieron un extracto de malta que convertía el almidón en glucosa, a la que llamaron diastasa en ese momento. En 1880, HT Brown descubrió la actividad de la maltasa de la mucosa y la diferenció de la diastasa, ahora llamada amilasa. En la década de 1960, los avances en la química de las proteínas permitieron a Arne Dahlqvist y Giorgio Semenza fraccionar y caracterizar las actividades de la maltasa del intestino delgado. Ambos grupos mostraron que había cuatro fracciones principales de actividad maltasa que eran intrínsecas a dos estructuras peptídicas diferentes, sacarasa-isomaltasa y maltasa-glucoamilasa. Cincuenta años después, entrando en la era genómica, la clonación y secuenciación de la hidrolasa de almidón de la mucosa confirmaron los hallazgos de Dahlqvist y Semenza.
Deficiencia de maltasa
La deficiencia de maltasa ácida (DMAE), también conocida como enfermedad de Pompe, fue descrita por primera vez por el patólogo holandés JC Pompe en 1932. La DMAE es una afección autosómica recesiva no ligada al sexo en la que se acumula una acumulación excesiva de glucógeno dentro de las vacuolas de lisosomas en casi todos los tipos de células de todo el mundo. el cuerpo. Es una de las enfermedades de almacenamiento de glucógeno más graves que afectan al tejido muscular.
La AMD se clasifica en tres tipos separados según la edad de aparición de los síntomas en el individuo afectado. Infantil (tipo a), niñez (tipo b) y adultez (tipo c). El tipo de AMD está determinado por el tipo de mutación genética localizada en 17q23. El tipo de mutación determinará el nivel de producción de maltasa ácida. AMD es extremadamente fatal. El tipo a generalmente muere de insuficiencia cardíaca antes de cumplir un año. El tipo b muere de insuficiencia respiratoria entre los tres y los veinticuatro años. El tipo c muere por insuficiencia respiratoria a los 10-20 años del inicio de los síntomas.
Ver también
Referencias
enlaces externos
- Maltasas en los títulos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- Estructura y evolución de la maltasa-glucoamilasa y sacarasa-isomaltasa de mamíferos
