Proteína portal de la cápside del HHV - HHV capsid portal protein
| Proteína portal de la cápside del HHV | |||||||
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| Identificadores | |||||||
| Organismo | ? | ||||||
| Símbolo | UL6 | ||||||
| UniProt | P10190 | ||||||
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La proteína portal de la cápside del HHV , o proteína HSV-1 U L- 6 , es la proteína que forma un portal cilíndrico en la cápside del virus del herpes simple (HSV-1) . La proteína se conoce comúnmente como la proteína HSV-1 U L -6 porque es el producto de transcripción del gen Herpes U L -6.
El ADN viral del herpes entra y sale de la cápside a través del portal de la cápside. El portal de la cápside está formado por doce copias de la proteína portal dispuestas como un anillo; las proteínas contienen una secuencia de aminoácidos en cremallera de leucina que les permite adherirse entre sí. Cada cápside icosaédrica contiene un solo portal, ubicado en un vértice.
El portal se forma durante el ensamblaje inicial de la cápside e interactúa con las proteínas de andamiaje que construyen la procapside. Cuando la cápside está casi completa, el ADN viral entra en la cápside (es decir, el ADN está encapsulado ) mediante un mecanismo que involucra el portal y un complejo proteico de unión al ADN similar a la terminaasa del bacteriófago . Múltiples estudios sugieren una relación evolutiva entre la proteína portal de la cápside y las proteínas porta del bacteriófago.
Cuando un virus infecta una célula, es necesario que el ADN viral se libere de la cápside. El ADN del virus del herpes sale a través del portal de la cápside.
La secuencia genética del gen U L -6 de HSV-1 se conserva a través de la familia Herpesviridae y esta familia de genes se conoce como la familia de genes del tipo "Herpesvirus UL6". "U L -6" es una nomenclatura que significa que la proteína está codificada genéticamente por el sexto (sexto) marco de lectura abierto que se encuentra en el segmento del genoma viral denominado "Unique-Long (U L )".
Estudios
| Estudios por ubicación de la secuencia de aminoácidos | ||
| pU L -6 Rango de aminoácidos | Resumen | Referencia |
|---|---|---|
| E121, A618, Q621 | Las mutaciones puntuales confieren resistencia al inhibidor del ensamblaje portal WAY-150138 | van Zeijl y col. , 2000 |
| 198-295 | El mutante de deleción forma cápsides B inmaduras sin portales | Nellissery, et al. , 2007 |
| 322-416 | Los mutantes de deleción forman cápsides B inmaduras que contienen portales | Nellissery, et al. , 2007 |
| 409-473 | ||
| L429, L436 | Los estudios de mutación sugieren que se requiere una cremallera de leucina putativa para la formación del anillo portal | Nellissery, et al. , 2007 |
| R676 | Carboxyl ( C ) -terminal end | Secuencia NCBI |
| pU L -26,5 "Proteína de andamio" Gama de aminoácidos | Resumen | Referencia |
| 143-151 | La eliminación inhibe el montaje del portal U L -6 | Singer y col. , 2005 |
Estructura dodecameric
La investigación realizada en 2004 utilizó microscopía electrónica para predecir que U L -6 forma polímeros de 11, 12, 13 y 14 unidades. Se encontró que la forma dodecameric era la más probable.
Los refinamientos a la microscopía electrónica en 2007 permitieron encontrar que el portal es un polímero de doce (12) unidades presente en uno de los doce vértices de la cápside en lugar del pentámero U L -19 que se encuentra en los vértices no portales.
Cremallera de leucina que crea adhesión entre proteínas
Un estudio que utilizó la deleción y mutación de la secuencia de aminoácidos U L -6 demostró que los residuos de leucina en un motivo de cremallera de leucina predicho eran necesarios para la formación de la estructura del anillo dodecamérico.
Participación temprana en el ensamblaje de la cápside
El ensamblaje de unidades portales es un paso inicial en la construcción de cápsides de progenie viral. Las cápsides ensambladas en ausencia de portales carecen de portales.
Interacción con la proteína de andamiaje de la cápside
En 2003, los estudios de electroforesis en gel demostraron que los portales U L -6 intactos se asocian in vitro con la proteína viral U L- 26. Esta asociación está antagonizada por la acción de WAY-150138, un inhibidor de la tiourea de la encapsidación del HHV .
Investigaciones adicionales durante 2006 mostraron que el ensamblaje de la cápside con el portal depende de la interacción de U L -6 con la proteína de "andamiaje" U L -26.5, aminoácidos 143 a 151.
Interacción con el complejo terminasa
U L -6 se asocia con un complejo proteico U L -15 / U L -28 durante el ensamblaje de la cápside. Se cree que el U L -15 / U L- 28 se une al ADN viral y tiene el mismo propósito que la terminasa al empaquetar el ADN viral en la cápside durante el ensamblaje de la cápside.
Función durante la salida del ADN
El ADN sale de la cápside en un solo segmento lineal. La salida del ADN puede estar controlada por U L -6 y depende de la temperatura o de las proteínas ambientales.