ACTG1 - ACTG1

ACTG1
Proteína ACTG1 PDB 1atn.png
Estructuras disponibles
PDB Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Identificadores
Alias ACTG1 , ACT, ACTG, BRWS2, DFNA20, DFNA26, HEL-176, actina gamma 1
Identificaciones externas OMIM : 102560 MGI : 87906 HomoloGene : 74402 GeneCards : ACTG1
Ortólogos
Especies Humano Ratón
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (ARNm)

NM_001199954
NM_001614

NM_009609
NM_001313923

RefSeq (proteína)

NP_001186883
NP_001605

NP_001300852
NP_033739

Ubicación (UCSC) Crónicas 17: 81,51 - 81,52 Mb Crónicas 11: 120,35 - 120,35 Mb
Búsqueda en PubMed
Wikidata
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La gamma-actina es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen ACTG1 . La gamma-actina se expresa ampliamente en los citoesqueletos celulares de muchos tejidos; en las células adultas del músculo estriado , la gamma-actina se localiza en los discos Z y las estructuras de costamere , que son responsables de la transducción y transmisión de la fuerza en las células musculares. Las mutaciones en ACTG1 se han asociado con la hipoacusia no sindrómica y el síndrome de Baraitser-Winter, así como con la susceptibilidad de los pacientes adolescentes a la toxicidad por vincristina .

Estructura

La gamma-actina humana tiene un peso molecular de 41,8 kDa y una longitud de 375 aminoácidos . Las actinas son proteínas altamente conservadas que participan en varios tipos de motilidad celular y mantenimiento del citoesqueleto. En los vertebrados , se han identificado tres grupos principales de isoformas de actina , alfa, beta y gamma.

Las alfa actinas se encuentran en los tejidos musculares y son un componente principal del aparato contráctil del sarcómero . Las actinas beta y gamma coexisten en la mayoría de los tipos de células como componentes del citoesqueleto y como mediadores de la motilidad celular interna. La actina, gamma 1, codificada por este gen, se encuentra en células no musculares en el citoplasma y en células musculares en estructuras de costamere , o puntos transversales de adhesión célula-célula que corren perpendiculares al eje largo de los miocitos .

Función

En los miocitos , sarcómeros se adhieren a la sarcolema a través costameres , que align en discos Z y M-líneas . Los dos componentes citoesqueléticos primarios de los costameres son los filamentos intermedios de desmina y los microfilamentos de gamma-actina. Se ha demostrado que la interacción de la gamma-actina con otra proteína cosmérica, la distrofina, es fundamental para que los costameres formen vínculos mecánicamente fuertes entre el citoesqueleto y la membrana sarcolema . Estudios adicionales han demostrado que la gamma-actina colocalizes con alfa-actinina y GFP marcado con gamma actina localizada a Z-discos , mientras que GFP -alfa-actina localizada en extremos puntiagudos de filamentos delgados, lo que indica que la gamma actina se localiza específicamente en Z-discos en células musculares estriadas .

Durante el desarrollo de los miocitos , se cree que la actina gamma juega un papel en la organización y ensamblaje de los sarcómeros en desarrollo , evidenciado en parte por su colocalización temprana con la actinina alfa . La gamma-actina es finalmente reemplazada por isoformas sarcoméricas de alfa-actina , con niveles bajos de gamma-actina que persisten en los miocitos adultos que se asocian con los dominios del disco Z y costamere .

Los conocimientos sobre la función de la gamma-actina en el músculo provienen de estudios que emplean la transgénesis. En un knockout específico del músculo esquelético de gamma-actina en ratones, estos animales no mostraron anomalías detectables en el desarrollo; sin embargo, los ratones knock-out mostraron debilidad muscular y necrosis de las fibras , junto con una fuerza de contracción isométrica disminuida , conexiones intrafibrilares e interfibrilares interrumpidas entre los miocitos y miopatía .

Significación clínica

Se identificó una mutación autosómica dominante en ACTG1 en el locus DFNA20 / 26 en 17q25-qter en pacientes con pérdida auditiva. Se identificó una mutación Thr 278 Ile en la hélice 9 de la proteína gamma-actina , que se prevé que altere la estructura de la proteína . Este estudio identificó la primera enfermedad que causa una mutación en la gamma-actina y subraya la importancia de la gamma-actina como elementos estructurales de las células ciliadas del oído interno. Desde entonces, otras mutaciones de ACTG1 se han relacionado con la pérdida auditiva no sindrómica , incluida Met 305 Thr .

También se ha identificado una mutación de sentido erróneo en ACTG1 en Ser 155 Phe en pacientes con síndrome de Baraitser-Winter , que es un trastorno del desarrollo caracterizado por ptosis congénita , cejas excesivamente arqueadas, hipertelorismo , colobomas oculares , lisencefalia , baja estatura, convulsiones e hipoacusia. .

La expresión diferencial de ARNm de ACTG1 también se identificó en pacientes con esclerosis lateral amiotrófica esporádica , una enfermedad devastadora con causalidad desconocida, utilizando un enfoque bioinformático sofisticado que emplea métodos BaFL de oligonucleótidos largos de Affymetrix .

Los polimorfismos de un solo nucleótido en ACTG1 se han asociado con la toxicidad por vincristina , que es parte del régimen de tratamiento estándar para la leucemia linfoblástica aguda infantil . La neurotoxicidad fue más frecuente en pacientes que eran portadores de la mutación ACTG1 Gly 310 Ala , lo que sugiere que esto puede influir en los resultados de los pacientes con el tratamiento con vincristina .

Interacciones

Se ha demostrado que ACTG1 interactúa con:

Ver también

Referencias

enlaces externos

Otras lecturas