Serina - ARNt ligasa - Serine—tRNA ligase
serina-tRNA ligasa | |||||||||
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Identificadores | |||||||||
Número CE | 6.1.1.11 | ||||||||
número CAS | 9023-48-7 | ||||||||
Bases de datos | |||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | ||||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | ||||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | ||||||||
KEGG | Entrada KEGG | ||||||||
MetaCyc | camino metabólico | ||||||||
PRIAM | perfil | ||||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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En enzimología , una serina-tRNA ligasa ( EC 6.1.1.11 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
- ATP + L-serina + tRNASer AMP + difosfato + L-seril-tRNASer
Los 3 sustratos de esta enzima son ATP , L-serina y tRNA (Ser) , mientras que sus 3 productos son AMP , difosfato y L-seril-tRNA (Ser) .
Esta enzima pertenece a la familia de las ligasas , concretamente aquellas que forman enlaces carbono-oxígeno en aminoacil-tRNA y compuestos relacionados. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es L-serina: tRNASer ligasa (formadora de AMP) . Otros nombres de uso común incluyen seril-tRNA sintetasa , SerRS , seril-transferencia de ribonucleato sintetasa , seril-transferencia de ARN sintetasa , seril-transferencia de ácido ribonucleico sintetasa y serina translasa . Esta enzima participa en el metabolismo de la glicina, serina y treonina y en la biosíntesis de aminoacil-trna .
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto 13 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1SER , 1SES , 1SET , 1SRY , 1WLE , 2CIM , 2CJ9 , 2CJA , 2CJB , 2DQ0 , 2DQ1 , 2DQ2 y 2DQ3 .
Referencias
- Katze JR, Konigsberg W (1970). "Purificación y propiedades de la sintetasa de ácido ribonucleico de transferencia de serilo de Escherichia coli". J. Biol. Chem . 245 (5): 923-30. PMID 4906848 .
- Makman MH; Cantoni GL (1965). "Aislamiento de sintetasas de ácido ribonucleico seril y fenilalanil a partir de levadura de panadería". Bioquímica . 4 (7): 1434–1442. doi : 10.1021 / bi00883a031 .
- Webster LT; Davie EW (1961). "Purificación y propiedades de la enzima activadora de serina del páncreas bovino". J. Biol. Chem . 236 : 479–484. PMID 13783661 .
- Ohama T, Yang DC, Hatfield DL (1994). "El ARNt de selenocisteína y el ARNt de serina son aminoacilados por la misma sintetasa, pero pueden manifestar identidades diferentes con respecto al brazo extra largo" . Arco. Biochem. Biophys . 315 (2): 293-301. doi : 10.1006 / abbi.1994.1503 . PMID 7986071 .
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