N- formilmetionina - N-Formylmethionine
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| Nombres | |
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Nombre IUPAC
Ácido ( S ) -2-formilamino-4-metilsulfanilbutanoico
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| Otros nombres
Ácido 2-formilamino-4-metilsulfanil-butírico; Formilmetionina; N- formil (metil) homocisteína
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| Identificadores | |
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Modelo 3D ( JSmol )
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| Abreviaturas | fMet |
| Número CE | |
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PubChem CID
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| UNII | |
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| Propiedades | |
| C 6 H 11 N O 3 S | |
| Masa molar | 177,22 g / mol |
| Página de datos complementarios | |
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Índice de refracción ( n ), constante dieléctrica (ε r ), etc. |
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Datos termodinámicos |
Comportamiento de fase sólido-líquido-gas |
| UV , IR , RMN , MS | |
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Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para materiales en su estado estándar (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa). |
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 verificar ( ¿qué es ?)
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| Referencias de Infobox | |
La N- formilmetionina (fMet, HCO-Met, For-Met) es un derivado del aminoácido metionina en el que se ha añadido un grupo formilo al grupo amino . Se usa específicamente para el inicio de la síntesis de proteínas a partir de genes bacterianos y orgánulos , y puede eliminarse después de la traducción .
fMet juega un papel crucial en la síntesis de proteínas de bacterias, mitocondrias y cloroplastos . No se utiliza en la síntesis de proteínas citosólicas de eucariotas , donde se traducen genes nucleares eucariotas . Tampoco es utilizado por Archaea . En el cuerpo humano, el sistema inmunológico reconoce el fMet como material extraño o como una señal de alarma emitida por las células dañadas, y estimula al cuerpo a luchar contra una posible infección.
Función en la síntesis de proteínas
El fMet es un residuo inicial en la síntesis de proteínas en bacterias y, en consecuencia, se encuentra en el extremo N del polipéptido en crecimiento . El fMet se administra al complejo ribosoma (30S) - ARNm mediante un ARNt especializado (ARNt fMet ) que tiene un anticodón 3'-UAC-5 ' que es capaz de unirse con el codón de inicio 5'-AUG-3' ubicado en el ARNm . Por tanto, fMet está codificado por el mismo codón que la metionina; Sin embargo, AUG está también la traducción codón de iniciación. Cuando se usa el codón para la iniciación, se usa fMet en lugar de metionina, formando así el primer aminoácido a medida que se sintetiza la cadena peptídica . Cuando el mismo codón aparece más tarde en el ARNm, se usa metionina normal. Muchos organismos utilizan variaciones de este mecanismo básico.
La adición del grupo formilo a la metionina es catalizada por la enzima metionil-tRNA formiltransferasa . Esta modificación se realiza después de que la aminoacil-tRNA sintetasa haya cargado metionina en tRNA fMet .
La metionina misma puede cargarse en tRNA fMet o tRNA Met . Sin embargo, la transformilasa catalizará la adición del grupo formilo a la metionina solo si la metionina se ha cargado en tRNA fMet , no en tRNA Met .
El fMet N -terminal se elimina de la mayoría de las proteínas, tanto del huésped como recombinantes, mediante una secuencia de dos reacciones enzimáticas. Primero, el péptido deformilasa lo desformila, convirtiendo el residuo nuevamente en una metionina normal. Luego, la metionina aminopeptidasa (MAP) elimina el residuo de la cadena.
Las mitocondrias de las células eucariotas , incluidas las de los humanos, y los cloroplastos de las células vegetales también inician la síntesis de proteínas con fMet. Dado que las mitocondrias y los cloroplastos tienen esta síntesis proteica inicial con fMet en común con las bacterias, esto se ha citado como evidencia para la teoría endosimbiótica .
Relevancia para la inmunología
Debido a que el fMet está presente en las proteínas producidas por bacterias, pero no en las producidas por eucariotas (que no sean orgánulos derivados de bacterias), el sistema inmunológico podría usarlo para ayudar a distinguir uno mismo de lo que no es propio. Las células polimorfonucleares pueden unirse a proteínas comenzando con fMet y usarlas para iniciar la atracción de leucocitos sanguíneos circulantes y luego estimular actividades microbicidas como la fagocitosis .
Dado que el fMet está presente en las proteínas producidas por las mitocondrias y los cloroplastos, las teorías más recientes no lo ven como una molécula que el sistema inmunológico pueda usar para distinguir uno mismo de lo que no es propio. En cambio, los oligopéptidos y proteínas que contienen fMet parecen ser liberados por las mitocondrias de los tejidos dañados, así como por las bacterias dañadas, y por lo tanto pueden calificar como una señal de "alarma", como se analiza en el modelo de inmunidad de Peligro . El oligopéptido prototípico que contiene fMet es N-formilmetionina-leucil-fenilalanina (FMLP) que activa los leucocitos y otros tipos de células al unirse con el receptor de formil péptido 1 (FPR1) y el receptor de formil péptido 2 (FPR2) receptores acoplados a proteína G ( véase también receptor 3 del péptido formilo ). Actuando a través de estos receptores, los oligopéptidos y proteínas que contienen fMet son parte del sistema inmunológico innato ; funcionan para iniciar respuestas de inflamación aguda pero en otras condiciones funcionan para inhibir y resolver estas respuestas. Los oligopéptidos y proteínas que contienen fMet también funcionan en otras respuestas fisiológicas y patológicas.
Ver también
Referencias
enlaces externos
- N-formilmetionina en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .