Lamellipodium - Lamellipodium
El lamellipodium (plural lamellipodia ) (del latín lámina , "hoja delgada"; vaina , "pie") es una proyección de actina de proteína citoesquelética en el borde delantero de la célula . Contiene una malla de actina cuasi bidimensional; toda la estructura impulsa la célula a través de un sustrato. Dentro de los lamelipodios hay costillas de actina llamadas micropúas , que, cuando se extienden más allá de la frontera del lamelipodio, se denominan filopodios . El lamelipodio nace de la nucleación de actina en la membrana plasmática de la célula y es el área principal de incorporación de actina o formación de microfilamentos de la célula.
Descripción
Lamellipodia se encuentra principalmente en todas las células móviles, como los queratinocitos de peces y ranas, que participan en la reparación rápida de heridas . Los lamelipodios de estos queratinocitos les permiten moverse a velocidades de 10 a 20 μm / min sobre superficies epiteliales . Cuando se separa de la parte principal de una célula, un lamelipodio aún puede gatear libremente por sí solo.
Lamellipodia son un rasgo característico en el borde delantero, delantero, de las células móviles. Se cree que son el motor real que empuja la célula hacia adelante durante el proceso de migración celular . La punta del lamelipodio es el sitio donde se produce la exocitosis en las células de mamíferos que migran como parte de su ciclo endocítico mediado por clatrina . Esto, junto con la polimerización de actina allí, ayuda a extender la laminilla hacia adelante y así avanzar el frente de la célula. Por lo tanto, actúa como un dispositivo de dirección para las células en proceso de quimiotaxis . También es el sitio desde el cual las partículas o agregados adheridos a la superficie celular migran en un proceso conocido como formación del casquete .
- Estructura
Estructuralmente, los extremos con púas de los microfilamentos ( monómeros de actina localizados en una forma unida a ATP ) miran hacia el borde "de búsqueda" de la célula, mientras que los extremos puntiagudos (monómeros de actina localizados en una forma unida a ADP ) miran hacia la laminilla detrás. Esto crea una cinta de correr en todo el lamelipodio, lo que ayuda en el flujo retrógrado de partículas en todo. Los complejos Arp2 / 3 están presentes en las uniones microfilamento-microfilamento en lamellipodia y ayudan a crear la red de actina. Arp 2/3 solo puede unirse a microfilamentos previamente existentes, pero una vez unido crea un sitio para la extensión de nuevos microfilamentos, lo que crea ramificaciones. Otra molécula que se encuentra a menudo en la polimerización de actina con Arp2 / 3 es la cortactina , que parece vincular la señalización de la tirosina quinasa con la reorganización del citoesqueleto en el lamelipodio y sus estructuras asociadas.
Rac y Cdc42 son dos Rho -Familia GTPasas que normalmente son citosólicas pero también se pueden encontrar en la membrana celular bajo ciertas condiciones. Cuando se activa Cdc42, puede interactuar con los receptores de la familia de proteínas del síndrome de Wiskott-Aldrich (WASp), en particular N-WASp , que luego activa Arp2 / 3. Esto estimula la ramificación de actina y aumenta la motilidad celular . Rac1 induce a cortactina a localizarse en la membrana celular, donde simultáneamente se une a F-actina y Arp2 / 3. El resultado es una reorganización estructural del lamelipodio y la consiguiente motilidad celular. Rac promueve lamellipodia mientras que cdc42 promueve filopodia.
Las proteínas Ena / VASP se encuentran en la vanguardia de los lamelipodios, donde promueven la polimerización de actina necesaria para la protrusión y quimiotaxis del lamelipodio. Además, Ena / VASP previene la acción de tapar la proteína , lo que detiene la polimerización de actina.