Erepsina - Erepsin
La erepsina es una mezcla de enzimas contenidas en una fracción de proteína que se encuentra en los jugos intestinales y que digieren las peptonas en aminoácidos . Es producida y secretada por las glándulas intestinales en el íleon y el páncreas , pero también se encuentra ampliamente en otras células. Sin embargo, es un término que ahora se usa raramente en la literatura científica, ya que se prefieren términos más precisos.
Historia
La erepsina fue descubierta a principios del siglo XX por el fisiólogo alemán Otto Cohnheim (1873-1953) quien encontró una sustancia que descompone las peptonas en aminoácidos en los intestinos. Llamó a esta proteasa hipotética en su extracto de proteína "erepsina" en 1901, derivada de una palabra griega que significa "descompongo" (έρείπω). Su descubrimiento fue significativo ya que anuló la "hipótesis de resíntesis" anterior, que proponía que las proteínas se descomponen en peptonas a partir de las cuales las proteínas pueden luego resintetizarse, y ayudó a establecer la idea de que los aminoácidos libres en lugar de las peptonas son los componentes básicos de las proteínas.
Originalmente se pensó que la erepsina era una sola enzima o una mezcla de algunas enzimas involucradas en las etapas terminales de la descomposición de los péptidos en aminoácidos libres en los intestinos. Sin embargo, más tarde quedó claro que la erepsina es de hecho una mezcla compleja de diferentes peptidasas. También se encontró que no es exclusivo de la mucosa intestinal y está presente ampliamente en muchas otras células y organismos. El término erepsina dejó de utilizarse en la literatura científica en la segunda mitad del siglo XX, ya que los científicos consideraron engañoso su uso como término para una sola enzima o unas pocas, y se prefieren términos más precisos como aminopeptidasa , carboxipeptidasa y dipeptidasa . El término ahora se considera obsoleto.
Propiedades
Erepsina puede contener dipeptidasas , aminopeptidasas , ocasionalmente carboxipeptidasas , y otros que incluyen leucil aminopeptidasa , prolinasa y prolidasa . A menudo se agrupa bajo exopeptidasas , proteasas que funcionan solo en los enlaces peptídicos más externos de una cadena polipeptídica. El pH óptimo para el grupo de enzimas es alrededor de pH 8, pero algunas enzimas individuales dentro de este grupo pueden distinguirse por sus diferencias en estabilidad y pH óptimo.