Peroxidasa de bromuro - Bromide peroxidase
| Peroxidasa de bromuro | |||||||||
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 Dodekamer de bromoperoxidasa de Corallina pilulifera , un ejemplo de bromoperoxidasa de vanadio ( PDB : 1UP8 )
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| Identificadores | |||||||||
| Número CE | 1.11.1.18 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | Vista IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entrada BRENDA | ||||||||
| FÁCIL | NiceZyme vista | ||||||||
| KEGG | Entrada KEGG | ||||||||
| MetaCyc | camino metabólico | ||||||||
| PRIAM | perfil | ||||||||
| Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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La bromuro peroxidasa ( EC 1.11.1.18 , bromoperoxidasa , haloperoxidasa (ambigua) , eosinófilo peroxidasa ) es una familia de enzimas con el nombre sistemático bromuro: peróxido de hidrógeno oxidorreductasa . Estas enzimas catalizan la siguiente reacción química :
- HBr + H 2 O 2 HOBr + H 2 O
El HOBr es un potente agente bromante. Los muchos compuestos organobromados observados en ambientes marinos son el producto de la reacción con esta forma oxidada de bromo.
Las bromo peroxidasas de algas marinas rojas y pardas ( Rhodophyta y Phaeophyta ) contienen vanadato ( bromoperoxidasa de vanadio ). De lo contrario, el vanadio es un cofactor inusual en biología. En virtud de esta familia de enzimas, se ha aislado una variedad de productos naturales bromados de fuentes marinas.
Las enzimas cloroperoxidasa relacionadas efectúan la cloración. En la nomenclatura de la haloperoxidasa , las bromoperoxidasas clásicamente no pueden oxidar el cloruro en absoluto. Por ejemplo, la peroxidasa de eosinófilos parece preferir el bromuro al cloruro, pero no se considera una bromoperoxidasa porque puede usar cloruro.
Muricidae (era Murex ) spp. los caracoles tienen una bromoperoxidasa que se utiliza para producir el tinte púrpura de Tiro . La enzima es muy específica del bromuro y físicamente estable, pero no se ha caracterizado en cuanto a su sitio metálico activo. A partir de 2019, no se ha asignado ningún gen específico a dicha enzima en el genoma del caracol. Es probable que esta actividad la proporcionen las bacterias simbióticas Bacillus . La enzima identificada pertenece a la superfamilia alfa / beta hidrolasa ; una estructura para una bromoperoxidasa similar está disponible como PDB : 3FOB . Funciona con una tríada catalítica de Ser 99, Asp 229 y His 258 y no requiere cofactores metálicos.
Lectura adicional
- De Boer, E .; Tromp, MGM; Plat, H .; Krenn, GE; Wever, R. (1986). "Vanadio (v) como elemento esencial para la actividad haloperoxidasa en algas pardas marinas - purificación y caracterización de una bromoperoxidasa que contiene vanadio (V) de Laminaria saccharina ". Biochim. Biophys. Acta . 872 (1–2): 104-115. doi : 10.1016 / 0167-4838 (86) 90153-6 .
- Tromp MG, Olafsson G, Krenn BE, Wever R (septiembre de 1990). "Algunos aspectos estructurales de la bromoperoxidasa de vanadio de Ascophyllum nodosum". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura de proteínas y enzimología molecular . 1040 (2): 192–8. doi : 10.1016 / 0167-4838 (90) 90075-q . PMID 2400770 .
- Isupov MN, Dalby AR, Brindley AA, Izumi Y, Tanabe T, Murshudov GN, Littlechild JA (junio de 2000). "Estructura cristalina de la bromoperoxidasa dependiente de vanadio dodecameric del alga roja Corallina officinalis". Revista de Biología Molecular . 299 (4): 1035–49. doi : 10.1006 / jmbi.2000.3806 . PMID 10843856 .
- Carter-Franklin JN, Butler A (noviembre de 2004). "Biosíntesis de productos naturales marinos halogenados catalizada por bromoperoxidasa de vanadio". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 126 (46): 15060–6. doi : 10.1021 / ja047925p . PMID 15548002 .</ref>
- Ohshiro T, Littlechild J, García-Rodríguez E, Isupov MN, Iida Y, Kobayashi T, Izumi Y (junio de 2004). "Modificación de la especificidad de halógeno de una bromoperoxidasa dependiente de vanadio" . Ciencia de las proteínas . 13 (6): 1566–71. doi : 10.1110 / ps.03496004 . PMC 2279980 . PMID 15133166 .
Referencias
enlaces externos
- Bromuro + peroxidasa en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
