Asparagina - Asparagine
Fórmula esquelética de L -asparagina
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| Nombres | |||
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Nombre IUPAC
Asparagina
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| Otros nombres
Ácido 2-amino-3-carbamoilpropanoico
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| Identificadores | |||
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Modelo 3D ( JSmol )
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| CHEBI | |||
| CHEMBL | |||
| ChemSpider | |||
| DrugBank | |||
| Tarjeta de información ECHA |
100.019.565 
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| Número CE | |||
| KEGG | |||
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PubChem CID
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| UNII | |||
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Tablero CompTox ( EPA )
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| Propiedades | |||
| C 4 H 8 N 2 O 3 | |||
| Masa molar | 132,119 g · mol −1 | ||
| Apariencia | cristales blancos | ||
| Densidad | 1,543 g / cm 3 | ||
| Punto de fusion | 234 ° C (453 ° F; 507 K) | ||
| Punto de ebullición | 438 ° C (820 ° F; 711 K) | ||
| 2,94 g / 100 ml | |||
| Solubilidad | soluble en ácidos , bases , insignificante en metanol , etanol , éter , benceno | ||
| log P | −3,82 | ||
| Acidez (p K a ) | |||
| -69,5 · 10 −6 cm 3 / mol | |||
| Estructura | |||
| ortorrómbico | |||
| Termoquímica | |||
| −789,4 kJ / mol | |||
| Riesgos | |||
| Ficha de datos de seguridad |
Ver: página de datos Sigma-Alrich |
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| NFPA 704 (diamante de fuego) | |||
| punto de inflamabilidad | 219 ° C (426 ° F; 492 K) | ||
| Página de datos complementarios | |||
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Índice de refracción ( n ), constante dieléctrica (ε r ), etc. |
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Datos termodinámicos |
Comportamiento de fase sólido-líquido-gas |
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| UV , IR , RMN , MS | |||
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Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para materiales en su estado estándar (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa). |
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 verificar ( ¿qué es ?)
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| Referencias de Infobox | |||
La asparagina (símbolo Asn o N ), es un α- aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de proteínas . Contiene un grupo α-amino (que se encuentra en el -NH protonado+
3formar en condiciones biológicas), un grupo α-carboxílico (que está en el -COO desprotonada - forma en condiciones biológicas), y una cadena lateral carboxamida , clasificándolo como polar (a pH fisiológico), alifático aminoácido. No es esencial en los seres humanos, lo que significa que el cuerpo puede sintetizarlo. Está codificado por los codones AAU y AAC.
Una reacción entre la asparagina y los azúcares reductores u otra fuente de carbonilos produce acrilamida en los alimentos cuando se calientan a una temperatura suficiente. Estos productos se encuentran en productos horneados como papas fritas, papas fritas y pan tostado.
Historia
La asparagina fue aislada por primera vez en 1806 en forma cristalina por los químicos franceses Louis Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet (entonces un joven asistente) a partir del jugo de espárragos , en el que es abundante, de ahí el nombre elegido. Fue el primer aminoácido que se aisló.
Tres años más tarde, en 1809, Pierre Jean Robiquet identificó una sustancia de la raíz de regaliz con propiedades que calificó como muy similares a las de la asparagina, y que Plisson identificó en 1828 como la propia asparagina.
La determinación de la estructura de la asparagina requirió décadas de investigación. La fórmula empírica de la asparagina fue determinada por primera vez en 1833 por los químicos franceses Antoine François Boutron Charlard y Théophile-Jules Pelouze ; en el mismo año, el químico alemán Justus Liebig proporcionó una fórmula más precisa. En 1846, el químico italiano Raffaele Piria trató la asparagina con ácido nitroso , que eliminó los grupos amina de la molécula (–NH 2 ) y transformó la asparagina en ácido málico . Esto reveló la estructura fundamental de la molécula: una cadena de cuatro átomos de carbono. Piria pensó que la asparagina era una diamida del ácido málico; sin embargo, en 1862 el químico alemán Hermann Kolbe demostró que esta conjetura era incorrecta; en cambio, Kolbe concluyó que la asparagina era una amida de una amina de ácido succínico . En 1886, el químico italiano Arnaldo Piutti (1857-1928) descubrió una imagen especular o " enantiómero " de la forma natural de la asparagina, que compartía muchas de las propiedades de la asparagina, pero que también difería de ella. Dado que la estructura de la asparagina aún no se conocía por completo, la ubicación del grupo amina dentro de la molécula aún no se había establecido, Piutti sintetizó la asparagina y, por lo tanto, publicó su verdadera estructura en 1888.
Función estructural en proteínas
Dado que la cadena lateral de asparagina puede formar interacciones de enlace de hidrógeno con la estructura del péptido, los residuos de asparagina a menudo se encuentran cerca del comienzo de las hélices alfa como giros asx y motivos asx , y en motivos de giro similares, o como anillos amida , en láminas beta. Se puede pensar que su función es la de "limitar" las interacciones de los enlaces de hidrógeno que, de otro modo, serían satisfechas por la estructura polipeptídica.
La asparagina también proporciona sitios clave para la glicosilación ligada a N , modificación de la cadena de proteínas con la adición de cadenas de carbohidratos. Normalmente, un árbol de carbohidratos puede añadirse únicamente a un residuo de asparagina si este último está flanqueado en el lado C por X- serina o X- treonina , donde X es cualquier aminoácido con la excepción de prolina .
La asparagina puede hidroxilarse en el factor de transcripción inducible por hipoxia HIF1. Esta modificación inhibe la activación del gen mediada por HIF1.
Fuentes
Fuentes dietéticas
La asparagina no es esencial para los seres humanos, lo que significa que puede sintetizarse a partir de intermediarios de la vía metabólica central y no es necesaria en la dieta.
La asparagina se encuentra en:
- Fuentes animales : lácteos , suero , carne de res , aves , huevos , pescado , lactoalbúmina , mariscos
- Fuentes vegetales : espárragos , patatas , legumbres , frutos secos , semillas , soja , cereales integrales.
Biosíntesis
El precursor de la asparagina es el oxalacetato . El oxaloacetato se convierte en aspartato utilizando una enzima transaminasa . La enzima transfiere el grupo amino del glutamato al oxalacetato produciendo α-cetoglutarato y aspartato. La enzima asparagina sintetasa produce asparagina, AMP , glutamato y pirofosfato a partir de aspartato, glutamina y ATP . En la reacción de la asparagina sintetasa, el ATP se usa para activar el aspartato, formando β-aspartil-AMP. La glutamina dona un grupo amonio, que reacciona con β-aspartil-AMP para formar asparagina y AMP libre.
Degradación
La asparagina generalmente ingresa al ciclo del ácido cítrico en humanos como oxaloacetato. En las bacterias, la degradación de la asparagina conduce a la producción de oxaloacetato, que es la molécula que se combina con el citrato en el ciclo del ácido cítrico (ciclo de Krebs). La asparagina se hidroliza a aspartato por la asparaginasa. El aspartato luego se somete a transaminación para formar glutamato y oxaloacetato a partir de alfa-cetoglutarato.
Función
La asparagina es necesaria para el desarrollo y el funcionamiento del cerebro. La disponibilidad de asparagina también es importante para la síntesis de proteínas durante la replicación de poxvirus.
La adición de N-acetilglucosamina a la asparagina se realiza mediante enzimas oligosacariltransferasas en el retículo endoplásmico . Esta glicosilación es importante tanto para la estructura de la proteína como para la función de la proteína.
Estructura de iones híbridos
Presunto vínculo con el cáncer en ratones de laboratorio
Según un artículo de 2018 en The Guardian , un estudio encontró que la disminución de los niveles de asparagina redujo "drásticamente" la propagación del cáncer de mama en ratones de laboratorio. El artículo señaló que no se habían realizado estudios similares en humanos.