Beta-queratina - Beta-keratin

La β-queratina o beta-queratina es un miembro de una familia de proteínas estructurales que se encuentra en la epidermis de reptiles y aves . Las β-queratinas se denominaron así porque son componentes del estrato córneo epidérmico ricos en láminas plisadas β apiladas , en contraste con las alfa-queratinas , proteínas de filamento intermedio que también se encuentran en el estrato córneo y son ricas en hélices alfa . Debido a que el uso exacto del término queratina se limita a las alfa-queratinas, el término "beta-queratinas" en trabajos recientes se reemplaza por " proteínas beta córneas " o " proteínas beta asociadas a la queratina " .

Las β-queratinas añaden mucha más rigidez a la piel de los reptiles que las alfa-queratinas por sí solas a la piel de los mamíferos . Las β-queratinas se impregnan en el estrato córneo de la piel de los reptiles, proporcionando impermeabilización y prevención de la desecación .

Las escamas , picos , garras y plumas de las aves contienen β-queratina de la familia de las aves. Los estudios filogenéticos de las secuencias de β-queratina muestran que las β-queratinas de las plumas evolucionaron a partir de las β-queratinas de escamas. Las β-queratinas de escamas forman el grupo basal en las aves. Los eventos de duplicación y divergencia condujeron a genes de β-queratina en garra, y una mayor recombinación dio como resultado nuevos genes de β-queratina aviar parecidos a plumas y plumas. La evidencia de estos eventos de duplicación proviene de la correlación de la estructura del clado de la β-queratina de las plumas con sus loci genómicos.

Los cambios en las β-queratinas también pueden haber influido en el desarrollo del vuelo motorizado. Un estudio reciente que utiliza métodos de datación molecular para vincular la evolución de los genes de la β-queratina aviar en general a la de las plumas revela específicamente que la familia de la β-queratina aviar comenzó a divergir de la familia de los cocodrilos hace unos 216 millones de años. También encontró que la familia de las β-queratinas de las plumas no comenzó a divergir hasta hace 125 millones de años, una fecha consistente con la radiación adaptativa de las aves durante el Cretácico . Las β-queratinas que se encuentran en las plumas modernas tienen una mayor elasticidad, un factor que puede haber contribuido a su papel en el vuelo. Por lo tanto, los parientes emplumados de aves como Anchiornis y Archaeopteryx , cuyas capacidades de vuelo han sido cuestionadas, habrían tenido β-queratinas aviares, pero no de plumas.

El pequeño dinosaurio alvarezsaurid Shuvuuia deserti muestra evidencia de una capa de piel similar a una pluma . Análisis de Schweitzer et al. (1999) mostró que estas estructuras parecidas a plumas consistían en beta-queratina. Esto ha sido refutado desde entonces por Saitta et al., Encontrando que las fibras analizadas en su lugar consistían en fosfato de calcio inorgánico como se evidencia por fluorescencia bajo luz polarizada cruzada. Las señales de los análisis inmunohistoquímicos en muestras fósiles son propensas a falsos positivos y deben usarse con precaución al tratar con muestras geológicas.

Referencias

enlaces externos

• beta-queratinas en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .

Hay dos formas principales de queratina, alfa-queratina y beta-queratina. La alfa-queratina se ve en humanos y otros mamíferos, la beta-queratina está presente en aves y reptiles. La beta-queratina es más dura que la alfa-queratina. Estructuralmente, la alfa-queratina tiene una estructura helicoidal en espiral alfa, mientras que la beta-queratina tiene una estructura de hoja beta retorcida. facilitando su estrecha alineación y fuerte unión. Las moléculas de queratina fibrosa pueden retorcerse entre sí para formar filamentos intermedios helicoidales.

La estructura secundaria de la seda es un ejemplo de la hoja beta plisada. En esta estructura, las cadenas de proteínas individuales se alinean una al lado de la otra con todas las demás cadenas de proteínas alineadas en una dirección opuesta. Las cadenas son antiparalelas, con una orientación alterna C → N. Las cadenas de proteínas se mantienen unidas por enlaces de hidrógeno intermoleculares, es decir, enlaces de hidrógeno entre grupos amida de dos cadenas separadas. Este enlace de hidrógeno intermolecular en la hoja plegada beta contrasta con el enlace de hidrógeno intramolecular en la hélice alfa.

El hidrógeno de la amida de una cadena de proteínas está unido por enlaces de hidrógeno al oxígeno de la amida de la cadena de proteínas vecina. El efecto de hoja plisada surge del hecho de que la estructura de la amida es plana mientras que las "curvas" se producen en el carbono que contiene la cadena lateral.

Los grupos R de la cadena "lateral" en la seda no son muy voluminosos. La estructura primaria básica de la seda consiste en una unidad de seis aminoácidos que se repite. La secuencia en la que todas las demás unidades son glicina en la seda es: -gly-ala-gly-ala-gly-ala-. Aunque la glicina y la alanina constituyen el 75-80% de los aminoácidos en la seda, otro 10-15% es serina y el 10% final contiene cadenas laterales voluminosas como en tyr, arg, val, asp y glu.